Las proteínas son polímeros de aminoácidos y las biomoléculas más versátiles: catalizan reacciones, transportan, defienden, regulan y dan forma a la célula. Su función depende de su estructura tridimensional, que a su vez está determinada por la secuencia de aminoácidos. Las enzimas son proteínas especializadas en acelerar reacciones químicas.
Objetivos
- Describir la estructura de los aminoácidos y sus propiedades ácido-base
- Explicar el enlace peptídico y los cuatro niveles estructurales de las proteínas
- Definir la desnaturalización y relacionar estructura y función
- Explicar el mecanismo de acción enzimática, la cinética de Michaelis-Menten y los tipos de inhibición
1. Aminoácidos y enlace peptídico
Los 20 aminoácidos proteicos son α-aminoácidos: el carbono α está unido a un grupo amino (–NH₂), un grupo carboxilo (–COOH), un hidrógeno y una cadena lateral R que los diferencia. Salvo la glicina (R = H), el carbono α es asimétrico; en las proteínas solo hay L-aminoácidos.
Carácter anfótero: En disolución, los aminoácidos forman un ion dipolar (zwitterion): –NH₃⁺ y –COO⁻. Pueden actuar como ácido o como base, por lo que amortiguan el pH. El punto isoeléctrico es el pH en el que la carga neta es cero.
Enlace peptídico: Enlace amida entre el –COOH de un aminoácido y el –NH₂ del siguiente, con liberación de una molécula de agua. Tiene carácter parcial de doble enlace: es rígido y plano, y no permite el giro; los giros se producen en torno a los carbonos α.
¿Cuántos enlaces peptídicos tiene una cadena de 150 aminoácidos?
- Una cadena lineal de n aminoácidos tiene n − 1 enlaces
- 150 − 1 = 149
149 enlaces peptídicos y 149 moléculas de agua liberadas
2. Niveles estructurales
| Nivel | Descripción | Enlaces que la mantienen |
|---|---|---|
| Primaria | Secuencia de aminoácidos (del extremo N-terminal al C-terminal) | Peptídicos |
| Secundaria | Plegamiento local: α-hélice (3,6 aminoácidos por vuelta, dextrógira) o lámina β (cadenas en zigzag paralelas o antiparalelas) | Puentes de hidrógeno entre grupos del enlace peptídico |
| Terciaria | Conformación tridimensional completa de la cadena: globular o fibrosa | Entre radicales: puentes disulfuro, puentes de hidrógeno, iónicos, interacciones hidrofóbicas, Van der Waals |
| Cuaternaria | Asociación de varias cadenas (protómeros); por ejemplo, la hemoglobina tiene cuatro | Los mismos que la terciaria |
Desnaturalización: Pérdida de las estructuras secundaria, terciaria y cuaternaria (no de la primaria) por cambios de temperatura, pH, salinidad o disolventes. La proteína pierde su función. Si las condiciones vuelven a ser normales, a veces se recupera la conformación (renaturalización), lo que demuestra que la estructura primaria determina las demás.
- Funciones de las proteínas: estructural (colágeno, queratina), enzimática, transporte (hemoglobina), defensiva (anticuerpos), hormonal (insulina), contráctil (actina y miosina), reserva (ovoalbúmina) y homeostática.
- Las proteínas son específicas de cada especie e incluso de cada individuo: de ahí el rechazo de los trasplantes.
3. Las enzimas
Las enzimas son biocatalizadores: aceleran las reacciones disminuyendo la energía de activación, sin modificar el equilibrio ni consumirse. Son muy específicas y actúan en condiciones suaves de temperatura y pH.
- El sustrato se une al centro activo y forma el complejo enzima-sustrato (E + S ⇌ ES → E + P).
- Modelo de ajuste inducido (Koshland): el centro activo se adapta al sustrato al unirse (en lugar del rígido «llave-cerradura» de Fischer).
- Holoenzima = apoenzima (parte proteica) + cofactor. El cofactor puede ser un ion metálico (Mg²⁺, Zn²⁺) o una molécula orgánica, la coenzima (NAD⁺, FAD, coenzima A), muchas derivadas de vitaminas del grupo B.
v =
4. Factores que afectan a la actividad e inhibición
- Temperatura: la velocidad aumenta hasta una temperatura óptima; por encima, la enzima se desnaturaliza.
- pH: cada enzima tiene un pH óptimo (pepsina ≈ 2, tripsina ≈ 8).
- Concentración de sustrato: la velocidad aumenta hasta la saturación (Vmáx).
| Tipo de inhibición | Mecanismo | Efecto |
|---|---|---|
| Irreversible | El inhibidor se une covalentemente e inutiliza la enzima | Inactivación permanente (venenos, algunos fármacos) |
| Reversible competitiva | El inhibidor se parece al sustrato y compite por el centro activo | KM aumenta, Vmáx no cambia; se revierte con más sustrato |
| Reversible no competitiva | El inhibidor se une a otro lugar de la enzima | Vmáx disminuye, KM no cambia |
Enzimas alostéricas: Tienen varias subunidades y un centro regulador además del activo. Un activador o un inhibidor alostérico cambia su conformación. Suelen regular rutas metabólicas por retroinhibición: el producto final inhibe la primera enzima de la ruta.
Recuerda
- 20 L-α-aminoácidos, anfóteros, unidos por enlaces peptídicos rígidos y planos.
- Estructura primaria (secuencia) ⟹ secundaria (α-hélice, lámina β) ⟹ terciaria ⟹ cuaternaria.
- La desnaturalización destruye la conformación (no la estructura primaria) y la función.
- Las enzimas bajan la energía de activación; holoenzima = apoenzima + cofactor.
- Michaelis-Menten: KM = [S] para Vmáx/2. Competitiva: sube KM; no competitiva: baja Vmáx.
¡Ahora te toca a ti!
Comprueba que lo has entendido con los ejercicios y repasa con el resumen.