Les réactions chimiques du métabolisme seraient beaucoup trop lentes à 37 °C sans les enzymes. Ces protéines, codées par des gènes, accélèrent des réactions précises : elles relient le génotype au phénotype métabolique.
Une question sur ce cours ?
ULU, le tuteur d’ULUMINE, t’aide à partir de ce cours.
Objectifs
- Définir une enzyme et son rôle de catalyseur
- Expliquer la double spécificité grâce au site actif
- Analyser l’influence de la température et du pH sur l’activité enzymatique
- Relier une chaîne de réactions enzymatiques à un phénotype
1. Une enzyme est un catalyseur biologique
Enzyme : Protéine (le plus souvent) qui catalyse une réaction chimique : elle l’accélère sans être consommée ni modifiée à la fin de la réaction. Elle transforme un substrat en produit.
E + S → [E–S] → E + P
Une même molécule d’enzyme peut donc catalyser la réaction un très grand nombre de fois, ce qui explique qu’elle soit efficace en faible quantité.
2. Le site actif et la double spécificité
La chaîne d’acides aminés de l’enzyme se replie en une structure tridimensionnelle précise. Une petite région, le site actif, a une forme et des propriétés chimiques complémentaires du substrat. Elle comprend :
- le site de fixation (ou de reconnaissance), qui lie le substrat de façon spécifique ;
- le site catalytique, dont certains acides aminés réalisent la transformation chimique.
| Spécificité | Signification | Exemple |
|---|---|---|
| De substrat | L’enzyme ne reconnaît qu’un substrat (ou une famille de substrats proches) | L’amylase hydrolyse l’amidon mais pas le saccharose |
| D’action (de réaction) | Elle ne catalyse qu’un type de transformation | Hydrolyse de liaisons entre glucoses |
3. Facteurs qui influencent l’activité
- Température : l’activité augmente avec la température jusqu’à un optimum (souvent proche de 37 °C chez l’être humain), puis chute car la structure 3D de l’enzyme est altérée (dénaturation, souvent irréversible). Au froid, l’activité est faible mais redevient normale en revenant à l’optimum.
- pH : chaque enzyme a un pH optimal ; par exemple la pepsine de l’estomac est active en milieu très acide, l’amylase salivaire près de la neutralité.
- Concentration en substrat : la vitesse initiale augmente avec la quantité de substrat, puis atteint un plateau quand toutes les enzymes sont occupées (saturation).
4. Enzymes, métabolisme et phénotype
Le métabolisme est organisé en chaînes de réactions : chaque étape est catalysée par une enzyme différente, codée par un gène différent. Une mutation qui rend une enzyme non fonctionnelle bloque la chaîne à cette étape.
L’albinisme
- La mélanine (pigment de la peau, des cheveux et des yeux) est produite à partir de la tyrosine par une chaîne de réactions dont la première étape est catalysée par la tyrosinase.
- Certains allèles mutés du gène de la tyrosinase produisent une enzyme inactive.
Un individu homozygote pour ces allèles ne produit pas de mélanine : phénotype albinos.
À retenir
- Une enzyme est une protéine qui catalyse une réaction précise sans être consommée.
- Le site actif (fixation + catalyse) explique la double spécificité de substrat et d’action.
- L’activité dépend de la température et du pH (optimum) ; une forte chaleur dénature l’enzyme.
- Les enzymes, codées par des gènes, relient le génotype au phénotype métabolique.
Et maintenant, à toi !
Vérifie que tu as compris avec les exercices, puis révise avec la fiche.